Feltárták egy fehérje térszerkezetét

A 2017-ben Nobel-díjjal elismert krio-elektron­mikroszkópia módszerével derítette ki Perczel András a kutató­társaival egy fontos fehérje térszerkezetét.


Emlős AAp fehérje térszerkezeteA Royal Society of Chemistry folyóirat címlapján az ELTE ku­tatói által feltérképezett emlős AAP fehérje meropenem anti­biotikummal gátolt szerkezete látható.

Az ember genetikai kódjának ismeretében a tudomány ma már meglehetősen pontos képet alkotott arról, hogy milyen fehérjék fordulnak elő szervezetünkben. A DNS-ben található információ azonban csak a fehérje építő­kockáinak, az amino­savaknak a sorrendjét adja meg. Ahhoz, hogy megtudjuk, mire képes egy adott fehérje a valóságban – milyen molekulákkal lép kapcsolatba, milyen reakciókban vesz részt –, ki kell deríteni azt is, hogy ez a jellemzően több száz elemből álló aminosav­lánc milyen térbeli alakzatot vesz fel.

Perczel András akadémikus és kutatótársai az ELKH–ELTE Fehérje­modellező Kutató­csoportban és az ELTE Szerkezeti Kémiai és Biológiai Laboratóriumban sejtjeink egyik fontos „minőség­biztosítójának” a szerkezetét próbálták felderíteni. Az AAP (acilaminoacil-peptidáz) nevű enzim szerkezetének és működésének ismerete közvetlen segítséget jelenthet számos betegnek.

Az enzim térszerkezetének meg­határozását meg­nehezítette egy, a kutatók számára igencsak kellemetlen tulajdonsága: nem lehet jól kristályosítani. Ekkor jött segítségül a krio-eletron­mikrosz­kópia: ennél a fehérje­molekulák vizes oldatának egyetlen cseppjét fagyasztják le hirtelen és tartják igen alacsony hőmérsékleten, majd ezt az üvegszerűen átlátszó mintát világítják át fókuszált elektron­nyalábokkal. Bonyolult számítási eljárással határozták meg a fehérje térbeli modelljét.•


 
Archívum
 2011  2012  2013  2014  2015  2016  2017  2018  2019  2020  2021  2022  2023  2024
Címkék

Innotéka